近期发表论文

   近期发表论文

Zhijia Yang, Chongwu Wang, Yuan Xue, Xiao Liu, She Chen, ChunPeng Song , Yongqing Yang* &Yan Guo* (2019) Calcium-activated 14-3-3 proteins as a molecular switch in salt stress tolerance. NAT COMMUN. Doi: 10.1038/s41467-019-09181-2
来源:本站    发布时间:2019-3-14 14:13:14    点击数量:468

Zhijia Yang, Chongwu Wang, Yuan Xue, Xiao Liu, She Chen, ChunPeng Song , Yongqing Yang* & Yan Guo* (2019) Calcium-activated 14-3-3 proteins as a molecular switch in salt stress tolerance. NAT COMMUN. Doi: 10.1038/s41467-019-09181-2

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        盐胁迫是自然界中普遍存在的非生物胁迫,严重影响了植物的生长,降低了农作物的产量。在植物响应盐胁迫的过程中,SOS (Salt-Overly-Sensitive) 信号途径非常保守,并在盐碱胁迫下调节钠离子稳态中起着十分重要的作用。在盐胁迫条件下, SOS3和SCaBP8感知盐胁迫诱导的钙信号, 与蛋白激酶SOS2相互作用并激活其激酶活性,招募其到质膜, 进而激活SOS1 Na+/H+反向转运活性。本实验室以前的研究发现, 在正常条件下, 14-3-3λ/κ (以下简称14-3-3)与Ser294位点磷酸化修饰的SOS2结合并抑制SOS2激酶活性。但是,磷酸化修饰SOS2 Ser294位点的激酶并不清楚; 及14-3-3如何参与对SOS2激酶活性的调节过程也不清楚。
        本文的研究发现, PKS5磷酸化修饰SOS2 Ser294位点使14-3-3 与SOS2结合并抑制其激酶活性。通过Co-IP结合质谱技术,筛选鉴定到SOS2互作蛋白PKS5激酶,体外磷酸化实验表明,PKS5磷酸化SOS2 Ser294位点。对14-3-3λκ突变体分析发现,该突变体的Na+/H+反向转运活性高于野生型, 14-3-3λκ表现出耐盐表型。同时发现,盐胁迫能够增强14-3-3蛋白与PKS5的N端激酶结构域的相互作用,并且抑制PKS5激酶活性。PKS5被报道负调控质膜H+-ATPase的活性,其基因缺失型突变体的质膜H+-ATPase活性升高,对高pH表现为耐受表型。对14-3-3λκ突变体进行表型分析发现,该突变体的质膜H+-ATPase活性低于野生型,表现为对高pH胁迫敏感的表型。综上所述,研究发现,在正常条件下,PKS5通过磷酸化修饰SOS2 Ser294位点促进14-3-3 与SOS2的结合并抑制其激酶活性。此外,研究中还发现,14-3-3蛋白通过识别并解码盐诱导的钙信号来协同调控质膜SOS1和H+-ATPase活性。14-3-3结合钙离子后,减弱了其与SOS2的相互作用, 并释放了SOS2的激酶活性, 进而正调控SOS1的Na+/H+反向转运活性。同时, 钙离子增强了14-3-3和PKS5的互作, 进而抑制了PKS5活性, 解除了对SOS2和质膜H+-ATPase活性的抑制,为SOS1的Na+/H+反向转运提供了质子梯度。盐诱导的钙信号可被14-3-3和SOS3/SCaBP8蛋白解码, 它们通过选择性激活/抑制下游蛋白激酶SOS2和PKS5来协同调控质膜SOS1Na+/H+反向转运蛋白和H+-ATPase活性,以调节细胞中Na+稳态。
        此研究工作近期于Nature Communications在线发表。中国农业大学生物学院博士研究生杨志佳为该论文的第一作者, 郭岩教授和杨永青副教授为共同通讯作者。参加该项研究的还包括:王重伍博士、薛媛博士、博士研究生刘晓、陈涉研究员和宋纯鹏教授。

                                        图为14-3-3蛋白参与盐胁迫响应的分子机制模型