近期发表论文

   近期发表论文

Qin DB, Liu MY, Yuan L, Zhu Y, Li XD, Chen LM, Wang Y, Chen YF, Wu WH, Wang Y.(2020) CALCIUM-DEPENDENT PROTEIN KINASE 32-mediated phosphorylation is essential for the ammonium transport activity of AMT1;1 in Arabidopsis roots. J Exp Bot. DOI: 10.1093/jxb/eraa249. PMID: 32443150.
来源:本站    发布时间:2020-10-22 13:36:24    点击数量:145

Qin DB, Liu MY, Yuan L, Zhu Y, Li XD, Chen LM, Wang Y, Chen YF, Wu WH, Wang Y.(2020) CALCIUM-DEPENDENT PROTEIN KINASE 32-mediated phosphorylation is essential for the ammonium transport activity of AMT1;1 in Arabidopsis roots. J Exp Bot. DOI: 10.1093/jxb/eraa249. PMID: 32443150.

        铵态氮是植物吸收无机氮源的重要形式。适量的铵态氮吸收可以促进植物生长发育,促进侧根和根毛的发生,但是过量的铵态氮吸收会造成植株主根生长受阻,出现毒害表型。因此铵态氮吸收的精细调控对维持植物的正常生长发育有重要意义。已有研究报道,为了防止出现铵毒害,植物体内的蛋白激酶CIPK23能够通过快速磷酸化铵离子转运体AMT1;1 T460位点抑制其转运活性,表明磷酸化作用对于铵离子吸收调控过程至关重要。那么,正常生长时的铵离子吸收是否也受到磷酸化调控呢?钙依赖型蛋白激酶CPKs家族是一类植物体内特有的激酶家族,广泛参与植物生长发育及对盐、冷、干旱等胁迫响应过程中。已有的转录组和蛋白质磷酸化组学数据也表明发现该家族成员可能参与到氮营养信号中。
        汪洋研究小组最新的研究发现,CPK32参与拟南芥根部铵吸收调控过程。体内和体外实验证明CPK32能够特异地与AMT1;1互作。多突变体遗传材料证明CPK32与AMT1;1在同一信号通路中。CPK32和AMT1;1在根表皮细胞中均有表达, 并且基因表达量检测和蛋白定量检测结果显示CPK32在环境氮水平低时表达量升高。半体内磷酸化实验结果表明,CPK32对AMT1;1的作用位点是S450。该位点模拟磷酸化的点突变蛋白转基因植物材料中, AMT1;1S450E可以较好地回补amt1;1和cpk32的表型,说明S450位点的磷酸化可以促进AMT1;1的铵吸收。同时在爪蟾卵母细胞的铵电流记录和15N标记铵吸收实验也显示,共表达CPK32能够提高AMT1;1的铵转运活性。这些结果表明,植物在正常生长条件下,根部表皮细胞中的AMT1;1铵离子转运活性依赖于CPK32对其的磷酸化修饰作用。
        该研究成果于2020年8月6日发表在Journal of Experimental Botany期刊上。汪洋讲师为本文的通讯作者,博士研究生秦德彬和刘梦媛为本文的共同第一作者。该研究项目获得了国家自然科学基金、国家重点研发计划和高校基本科研业务费专项资金的资助。