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Liang Ma, Jiamin Ye, Yongqing Yang, Huixin Lin, Lili Yue, Jin Luo, Yu Long, Haiqi Fu, Xiangning Liu, Yulin Zhang,Yi Wang, Liangyi Chen, Joerg Kudla, Youjun Wang, Shengcheng Han, Chun-Peng Song, and Yan Guo. The SOS2-SCaBP8 Complex Generates and Fine-Tunes an AtANN4-Dependent Calcium Signature under Salt Stress. Developmental Cell 48: 697–709.
Source:Skppb    Updated:2019-3-12 14:47:32    ClickNum:402

Liang Ma, Jiamin Ye, Yongqing Yang, Huixin Lin, Lili Yue, Jin Luo, Yu Long, Haiqi Fu, Xiangning Liu, Yulin Zhang,Yi Wang, Liangyi Chen, Joerg Kudla, Youjun Wang, Shengcheng Han, Chun-Peng Song, and Yan Guo. The SOS2-SCaBP8 Complex Generates and Fine-Tunes an AtANN4-Dependent Calcium Signature under Salt Stress. Developmental Cell 48: 697–709.

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        钙离子 (Ca2+) 作为植物细胞内重要的第二信使参与众多的生物及非生物胁迫,如病原菌侵染、干旱胁迫、冷/热胁迫、氧化胁迫以及盐胁迫等。环境胁迫造成植物胞质内的钙离子浓度 ([Ca2+]cyt) 迅速上升,并且在时空上发生不同程度的改变,具体表现为Ca2+升高持续时间、强度、振幅、频率等方面的差异。这种不同环境胁迫下特异变化的[Ca2+]cyt被定义为“Ca2+信号” (Calcium signature) (Reddy et al., 2011)。植物细胞通过对Ca2+信号的感知、识别与解码,激活下游通路,以维持环境胁迫下细胞正常的生命活动。但目前对于Ca2+信号特异产生以及特异性调控机制并不是十分清楚。
        目前对于植物响应盐胁迫的研究表明,盐胁迫造成细胞胞质钙浓度[Ca2+]cyt迅速升高并被一系列Ca2+结合蛋白所解码,将这一信号转变成特定的蛋白质间的相互作用以及蛋白之间的磷酸化反应。通过遗传筛选,研究人员发现并确立了Ca2+依赖的Na+外排机制,该调控机制被命名为SOS (Salt Overly Sensitive) 途径。在该调控途径中,发现一类含EF-hand结构域且具有Ca2+结合能力的蛋白,被命名为 (Salt Overly Sensitive3, SOS3) 以及SOS3-LIKE CALCIUM BINDING PROTEIN8 (SCaBP8)/CALCINEURIN B-LIKE PROTEIN10 (CBL10)。该类Ca2+结合蛋白能够响应感知并结合盐胁迫诱导上升的[Ca2+]cyt (Quan et al., 2007; Yang and Guo, 2018)。后续的研究发现SOS3或SCaBP8结合并激活丝/苏氨酸蛋白激酶SOS2并将其招募至细胞膜上 (Halfter et al., 2001; Quan et al., 2007; Lin et al., 2009),进一步调控质膜上Na+/H+反向转运体SOS1的活性。SOS1作为SOS途径中至关重要的组分,在质子梯度的驱动下将Na+外排至质体中维持胞质内的Na+浓度动态平衡 (图一)。但是体内的Ca2+依赖激活调控过程仍需要进一步验证;同时盐胁迫下, 调控SOS途径的特异Ca2+信号产生与调控的机制尚不清楚。


                               图一:SOS (Salt Overly Sensitive) 途径 (Yang and Guo, 2018)

        该研究首先在体内证实了盐胁迫诱导升高的[Ca2+]cyt参与激活SOS途径,发现SCaBP8和SOS2负调控盐胁迫诱导的[Ca2+]cyt上升,通过酵母双杂交筛库得到可能参与这一过程的调控因子AtANN4。基于Aequorin和YC3.6的Ca2+信号测定和SOS2活性实验表明,AtANN4调控[Ca2+]cyt上升并参与SOS途径激活过程。SOS2磷酸化AtANN4的第46位丝氨酸。进一步的磷酸化实验、酵母三杂交以及荧光素酶互补实验发现,SCaBP8可介导SOS2与AtANN4相互作用,并增强SOS2对AtANN4的磷酸化修饰,同时磷酸化修饰的AtANN4增强了与SCaBP8之间的相互作用。故盐胁迫能促进形成并稳定SCaBP8-AtANN4-SOS2蛋白复合体。
        电生理学实验以及遗传学表型实验分析发现,AtANN4介导盐胁迫下Ca2+内向转运并参与激活SOS途径。Ca2+信号成像实验结果表明,AtANN4具有Ca2+通道/通道共调控因子活性,SCaBP8的相互作用以及SOS2介导的磷酸化修饰作用均能够抑制AtANN4的离子通道/通道共受体活性,因此盐胁迫下稳定的SCaBP8-AtANN4-SOS2蛋白复合体通过调节AtANN4活性最终形成盐胁迫下特异的Ca2+信号。
        综上所述:该研究发现了AtANN4是SOS途径中重要的调控因子,参与盐胁迫下特异Ca2+信号的调控和SOS途径的激活,并解析了SOS途径中特异Ca2+信号的形成机制,即信号通路的下游组分SCaBP8-SOS2可以通过形成负反馈调控环调控AtANN4的活性,最终形成盐胁迫下特异的Ca2+信号,参与植物盐胁迫响应。这些结果丰富了我们对细胞Ca2+信号转导途径的认识,了解植物响应盐胁迫下的Ca2+信号特异调控机制,有助于我们了解植物如何平衡环境胁迫和生长发育过程。
        该研究成果于2019年3月11日在线发表在Developmental Cell杂志,马亮博士为该论文的第一作者,郭岩教授为通讯作者。北京师范大学的韩生成教授、王友军教授;北京大学的陈良怡教授;河南大学的宋纯鹏教授;德国Universität Münster的Joerg Kudla教授也参与了这项工作。